Inhaltsübersicht.- 1 Historischer Überblick und aktuelle Bedeutung.- 2 Einige Grundlagen.- 2.1 Vorkommen und Verfügbarkeit anorganischer Elemente in Organismen.- 2.2 Biologische Funktionen anorganischer Elemente.- 2.3 „Biologische“ Liganden für Metallionen.- 2.3.1 Koordination durch Proteine — Anmerkungen zur enzymatischen Katalyse.- 2.3.2 Tetrapyrrol-Liganden und andere Makrozyklen.- 2.3.3 Nukleobasen, Nukleotide und Nukleinsäuren (RNA, DNA) als Komplexliganden.- 2.4 Bedeutung von Modellverbindungen.- 3 Cobalamine einschließlich Vitamin und Coenzym B12.- 3.1 Historischer Abriß und strukturelle Charakterisierung.- 3.2 Reaktionen der Alkylcobalamine.- 3.2.1 Einelektronen-Reduktion und -Oxidation.- 3.2.2 Co-C-Bindungsspaltung.- 3.2.3 Mutase-Aktivität des Coenzyms B12.- 3.2.4 Alkylierungs-Reaktionen des Methylcobalamins.- 3.3 Modellsysteme und Rolle des Apoenzyms.- 4 Metalle im Zentrum der Photosynthese: Magnesium und Mangan.- 4.1 Umfang und Gesamteffektivität der Photosynthese.- 4.2 Primärprozesse der Photosynthese.- 4.2.1 Licht-Absorption (Energieaufnahme).- 4.2.2 Excitonen-Transport (gerichtete Energieübertragung).- 4.2.3 Ladungstrennung und Elektronentransport.- 4.3 Ankopplung chemischer Reaktionen: Die Wasseroxidation.- 5 Der anorganische Naturstoff O2: Aufnahme, Transport und Speicherung.- 5.1 Entstehung sowie molekulare und komplexchemische Eigenschaften von Disauerstoff O2.- 5.2 Sauerstoff-Transport und -Speicherung mittels Hämoglobin und Myoglobin.- 5.3 Alternativer Sauerstoff-Transport in einigen Wirbellosen: Hämerythrin und Hämocyanin.- 6 Katalyse durch Hämoproteine: Elektronenübertragung, Sauerstoffaktivierung und Metabolismus anorganischer Zwischenprodukte.- 6.1 Cytochrome.- 6.2 Cytochrom P-450: Sauerstoffübertragung von O2 auf nicht aktivierte Substrate.- 6.3 Peroxidasen: Abbau und Verwertung des zweifach reduzierten Disauerstoffs.- 6.4 Steuerung des Reaktionsmechanismus der Oxyhäm-Gruppe — Erzeugung und Funktion organischer freier Radikale.- 6.5 Hämoproteine in der katalytischen Umsetzung teilreduzierter Stickstoff- und Schwefeloxide.- 7 Eisen-Schwefel- und andere Nichthäm-Eisen-Proteine.- 7.1 Biologische Bedeutung der Elementkombination Eisen/Schwefel.- 7.2 Rubredoxine.- 7.3 [2Fe-2S]-Zentren.- 7.4 Mehrkernige Fe/S-Cluster: Bedeutung der Proteinumgebung und katalytische Aktivität.- 7.5 Modellverbindungen für Eisen-Schwefel-Proteine.- 7.6 Eisenenzyme ohne Porphyrin- und Schwefel-Liganden.- 7.6.1 Eisenhaltige Ribonukleotid-Reduktase (RR).- 7.6.2 Methan-Monooxygenase.- 7.6.3 Violette saure Phosphatasen (Fe/Fe und Zn/Fe).- 7.6.4 Einkernige Nichthäm-Eisen-Enzyme.- 8 Aufnahme, Transport und Speicherung eines essentiellen Elements: Das Beispiel Eisen.- 8.1 Problematik der Eisenmobilisierung — Löslichkeit, Oxidationsstufen und medizinische Relevanz.- 8.2 Siderophore: Eisen-Aufnahme durch Mikroorganismen.- 8.3 Phytosiderophore: Aufnahme von Eisen durch Pflanzen.- 8.4 Transport und Speicherung von Eisen.- 8.4.1 Transferrin.- 8.4.2 Ferritin.- 8.4.3 Hämosiderin.- 9 Nickelhaltige Enzyme: Die steile Karriere eines lange übersehenen Biometalls.- 9.1 Überblick.- 9.2 Urease.- 9.3 Hydrogenasen.- 9.4 CO-Dehydrogenase = CO-Oxidoreduktase = Acetyl-CoA-Synthase.- 9.5 Methyl-Coenzym M-Reduktase.- 9.6 Modellverbindungen.- 10 Kupferhaltige Proteine: Die Alternative zu biologischem Eisen.- 10.1 Der Typ 1: „Blaue“ Kupfer-Proteine.- 10.2 Typ 2- und Typ 3-Kupfer-Zentren in O2-aktivierenden Proteinen: Sauerstofftransport und Oxygenierung.- 10.3 Kupferproteine als Oxidasen/Reduktasen.- 10.4 Cytochrom c-Oxidase.- 10.5 Cu,Zn-Superoxid-Dismutase: Ein substratspezifisches Antioxidans.- 11 Biologische Funktion der „frühen“ Übergangsmetalle: Molybdän, Wolfram, Vanadium, Chrom.- 11.1 Sauerstoff-Übertragung durch Wolfram- und Molybdän-enthaltende Enzyme.- 11.1.1 Überblick.- 11.1.2 Der Molybdopterin-Cofaktor.- 11.2 Metalloenzyme im biologischen Stickstoffk

Trade Policy 买家须知